微量热法研究Na⁺,K⁺-ATP_ase酶促反应

微量热法研究Na + ,K + -ATP ase 酶促反应 Microcalorimetric Studies on Na + ,K + -ATP ase 李霞 LI Xia 1 2 first-author 王志勇 WANG Zhi\|yong 1 2 谢修银 XIE Xiu\|ying 1 2 张文婷 ZHANG Wen\|ting 1 2 汪存信 WANG Cun\|xin 1 2 武汉大学化学与分子科学学院 武汉大学化学与分子科学学院 College of Chemistry and Molecular Sciences, Wuhan University College of Chemistry and Molecular Sciences, Wuhan University 武汉大学化学与分子科学学院,湖北,武汉,430072 武汉大学化学与分子科学学院,湖北,武汉,430072 首次用微量热方法研究了Na+ ,K+ ATPase催化ATP水解的酶促反应 在 310 .15K ,pH =7.4的 10 0mmol·L-1Tris HCl,10 0mmol·L-1NaCl,10mmol·L-1KCl,3mmol·L-1MgCl2 缓冲溶液环境下 ,用对比进度法得出了Na+ ,K+ ATPase酶促反应的米氏常数Km值和最大反应速率Vm值 所得常数值与文献给出的相符 并用比色法得出了一致的Km和Vm值 同时初步研究了酶预稀释对酶促反应的影响 For the first time, the hydrolysis reaction of ATP catalyzed by Na + ,K + \|ATP ase was studied with microcalorimetry. The Micheal Constant（ K m ） and Maximal Velocity（ V m ） of Na + , K + \|ATP ase under certain experimental conditions were determined by reduced extent method. The constants obtained above were in good coincidence with literature figure. Identical values of K m and V m were obtained by colorimetric determination of inorganic phosphate. The effect of excessive dilution on enzyme-catalyzed reaction was also investigated. Na+,K+ATPase 酶促反应 微量热 比色法 O643.1 国家自然科学基金资助项目 （3 0 0 70 2 0 0 ） 2002-04-01 2021-04-01 4